Calculadora de Michaelis-Menten: velocidad de reacción enzimática con Vmax y Km
Calcula la velocidad de una reacción enzimática con la ecuación de Michaelis-Menten a partir de Vmax, la constante Km y la concentración de sustrato, y qué % de Vmax alcanza.
Cómo funciona
v = Vmax × [S] ÷ (Km + [S])
La ecuación de Michaelis-Menten describe cómo depende la velocidad de una reacción enzimática de la concentración de sustrato. Con poco sustrato la velocidad sube casi en línea recta, pero conforme aumenta la enzima se satura y la velocidad se acerca a su máximo, Vmax. La constante de Michaelis, Km, es la concentración de sustrato a la que la reacción va exactamente a la mitad de Vmax, así que refleja qué tan fuerte se une la enzima a su sustrato: una Km baja significa alta afinidad.
Ejemplo resuelto
Una enzima tiene Vmax = 100 µmol/min y Km = 25 mM, y la concentración de sustrato es [S] = 50 mM: v = 100 × 50 ÷ (25 + 50) = 5,000 ÷ 75 ≈ 66.67 µmol/min, es decir, el 66.67% de Vmax. Si [S] fuera igual a Km (25 mM), la velocidad sería exactamente la mitad de Vmax, 50 µmol/min.
Preguntas frecuentes
¿Qué me dice la Km?
Km es la concentración de sustrato que produce la mitad de la velocidad máxima. Una Km pequeña significa que la enzima llega a media velocidad con poco sustrato (alta afinidad); una Km grande, que necesita mucho sustrato para arrancar.
¿Por qué la velocidad se estabiliza?
Al aumentar el sustrato se ocupan cada vez más sitios activos de la enzima. Cuando casi todos están trabajando, agregar más sustrato ya no acelera la reacción y la velocidad se queda en Vmax: la enzima está saturada.
¿La reacción puede llegar exactamente a Vmax?
No del todo. La curva se acerca a Vmax de forma asintótica conforme el sustrato tiende a infinito, así que las reacciones reales se quedan muy cerca pero nunca la alcanzan. Con [S] = 10 × Km la velocidad ya es de alrededor del 91% de Vmax.
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Estimación con fines educativos, no es consejo médico: verifica las fórmulas, las unidades y los supuestos para tu caso concreto.